Muitas enzimas possuem um único centroativo para o substrato e seguem a cinética de MichaelisMenten. As enzimas alostéricas apresentam pelo menos dois centros ativos, sendo um para o substrato e outro para o efetor alóstérico. Normalmente, as enzimas de Michaelis-Menten são monoméricas (estrutura terciária) e as alostéricas são oligoméricas (estrutura quaternária). Em relação ao gráfico de cinética enzimática abaixo, é CORRETO afirmar que